Verwendung von Tensiden zur Verringerung der Hydrophilie von Materialien auf Proteinbasis
Eine Memmert HPP110 Konstant-klimakammer mit Advanced Peltier Technology wurde für die Erforschung einer neuen Technik zur Umwandlung von Proteinen in Kunststoff eingesetzt. Eine US-amerikanische Studie untersuchte die Copolymerisation von Proteinen und Monomeren und entwickelte einen neuen Ansatz zur Verringerung der Hydrophilie von Materialien auf Proteinbasis durch den Einsatz von Tensiden als Weichmacher und Verträglichkeitsvermittler.
Klicken Sie hier, um die vollständige Studie zu lesen.
Die Forschung der ACS American Chemical Society wurde 2019 veröffentlicht.
Proteine sind in Biomassequellen wie land- und forstwirtschaftlichen Rohstoffen, pflanzlichen und tierischen Nebenprodukten aus der Landwirtschaft und kommunalen Abfällen reichlich vorhanden. Aufgrund ihrer Fähigkeit, eine kontinuierliche Matrix zu bilden, und der großen Anzahl reaktiver funktioneller Gruppen, die sich chemisch modifizieren lassen, eignen sie sich für eine Vielzahl potenzieller Anwendungen in Kunststoffen. Es ist jedoch bekannt, dass Proteine ohne Modifizierung oder Weichmacher zu spröde sind, um sie zu verarbeiten und zu formen. Die Plastifizierung, eine häufig angewandte Strategie, die die Verarbeitbarkeit von Materialien auf Proteinbasis verbessert und ihre Thermoformung ermöglicht, wird eingesetzt, um den Glasübergang oder die Erweichungstemperatur von Proteinen zu verringern, indem die Polymer-Polymer-Wechselwirkungen gestört werden und das freie Volumen der Proteinketten erhöht wird.
In dieser Arbeit wird ein Ansatz zur Verringerung der Hydrophilie von Materialien auf Proteinbasis durch kovalente Bindung von Proteinen an hydrophobe Polymerketten unter Verwendung von Molkenproteinisolat (WPI) als Modellprotein untersucht. Die Materialsynthese erfordert eine Vermischung zwischen dem inkompatiblen Protein und wasserunlöslichen Vinylmonomeren, die durch ein ionisches Tensid als Kompatibilisierungsmittel erreicht wird. Das Tensid der Wahl, Benzalkoniumchlorid (BAC), hat einen niedrigen Schmelzpunkt und ist in der Lage, das Protein zu plastifizieren. Die Doppelrolle des Tensids als Kompatibilisator und Weichmacher ermöglicht eine lösungsmittelfreie Schmelzpolymerisation der proteinbasierten Copolymere und die Herstellung von formbaren Duroplasten. Diese synthetische Strategie ermöglicht die Herstellung von teilweise erneuerbaren Materialien, die proteinverstärkende Domänen enthalten, mit industriell relevanten Prozessen und kann in Zukunft möglicherweise erweitert werden, um Vinylmonomere oder gummiartige Polymersegmente aus Biomasse einzubeziehen, um vollständig biobasierte Kunststoffe herzustellen.
Die Forschungsarbeit diskutiert die Verwendung verschiedener chemischer Verbindungen im Herstellungsprozess. n-Butylacrylat, Poly(ethylenglykol)methyletheracrylat, Azobis (isobutyronitril), Butandioldiacrylat, Methacrylsäureanhydrid, tert-Butylperoxyacetat und Benzalkoniumchlorid wurden alle von renommierten Lieferanten bezogen.
Der Prozess umfasste verschiedene Schritte. Mit Freude haben wir in der Studie gelesen, dass eine unserer hochwertigen Konstant-Klimakammern dabei eine entscheidende Rolle spielte. Der Memmert HPP110 wurde in der Copolymerisation von Proteinen und Monomeren eingesetzt.
Eine Memmert Konstant-Klimakammer HPP110 mit Advanced Peltier Technology wurde für das Abgleichen von Proben bei verschiedenen relativen Feuchtigkeitsbedingungen für mindestens 72 h vor der mechanischen Charakterisierung implementiert. Hydrophobe und hydrophile Copolymere wurden durch Zugabe von n-Butylacrylat oder Poly(ethylenglykol)methyletheracrylat zu Protein-Tensid-Komplexen hergestellt, wobei die Mischung unter Druck polymerisiert und auf Raumtemperatur abgekühlt wurde. Eine vernetzte Poly(butylacrylat)-Kontrolle wurde ebenfalls hergestellt.
Die Arbeit beschreibt eine Technik zur Herstellung von Proteincopolymeren unter Verwendung von Tensiden als Weichmacher und Kompatibilisatoren. Die Tenside ermöglichen das Mischen von Proteinen mit Monomeren unterschiedlicher Polarität und erweitern das Spektrum der Materialeigenschaften für proteinbasierte Copolymere. Diese Copolymere können thermogeformt und schmelzpolymerisiert werden, was für industrielle Prozesse wie Spritzgießen und Blasformen nützlich ist. Die Materialien wurden hergestellt, indem zuerst Molkenprotein mit einem kationischen Tensid kombiniert und dann mit dem hydrophoben Monomer n-Butylacrylat gemischt wurde. Copolymere haben eine geringere Steifigkeit, aber eine höhere Bruchdehnung, eine höhere Zugfestigkeit und eine höhere Robustheit als nicht vernetzte Mischungen.
Sowohl das steife Protein als auch die flexiblen Polyacrylatdomänen sind entscheidend für die mechanischen Eigenschaften. Copolymere können mikrophasentrechert sein, haben aber keine geordneten Mikrostrukturen. Copolymere, die mit hydrophilen Monomeren hergestellt werden, haben eine ähnliche Feuchtigkeitsaufnahme, wenn sie getrocknet werden, nehmen jedoch bei höheren Luftfeuchten mehr Wasser auf. Protein-Tensid-Komplexe stellen eine wichtige Technologie für die lösungsmittelfreie Verarbeitung von Proteinbiomasse zu hydrophoben Polymeren dar, aber die Herausforderungen bleiben bei der Bewältigung von Feuchtigkeitseffekten auf die Proteindomänen.
Die Memmert Konstant-Klimakammer HPPeco mit Advanced Peltier Technology bietet eine stabile und kontrollierte Umgebung für eine Vielzahl von Anwendungen, einschließlich Materialprüfung, Forschung und Qualitätskontrolle. Die Kammer verfügt über präzise Temperatur- und Feuchtigkeitsregler, ein großes Innenvolumen und einfach zu bedienende digitale Steuerungen. Es enthält auch einen eingebauten Licht- und Datenlogger, um genaue und konsistente Ergebnisse zu gewährleisten. Die Peltier-Konstant-Klimakammer von Memmert bietet darüber hinaus eine Vielzahl von Optionen, darunter automatische Türöffnung und mehrere Fachböden zum Platzieren von Proben. Die Kammer besteht aus hochwertigen Materialien, um eine dauerhafte Leistung und Haltbarkeit zu gewährleisten. Es ist in verschiedenen Größen und Temperaturbereichen erhältlich.
